¿Cuál es la diferencia entre la electroforesis en gel nativo y desnaturalizante?

Él diferencia clave entre electroforesis en gel nativo y desnaturalizante es que en la electroforesis en gel nativo, la biomolécula de interés mantiene su estructura normal o nativa cuando se pasa por el gel, mientras que en la electroforesis en gel desnaturalizante, la biomolécula de interés no mantiene su estructura normal o nativa cuando se pasa por el gel.

La electroforesis en gel es una técnica de laboratorio para separar el ADN, el ARN o las proteínas según su tamaño molecular. En la electroforesis en gel, la biomolécula de interés es empujada por un campo eléctrico a través de un gel que contiene pequeños poros. Aquí, la molécula más corta se mueve más rápido que la molécula más larga. Esto se debe a que la molécula más corta migra fácilmente a través de los pequeños poros del gel. Esta propiedad se llama tamizado molecular. La electroforesis en gel nativo y desnaturalizante son dos tipos diferentes de técnicas de electroforesis en gel que se utilizan para separar biomoléculas como el ADN, el ARN y las proteínas.

¿Qué es la electroforesis en gel nativo?

En la electroforesis en gel nativo, la biomolécula (ADN, ARN o proteína) de interés mantiene su estructura normal o nativa cuando atraviesa el gel. En la electroforesis en gel nativo, la biomolécula se separa en función de la forma y la longitud. Por lo tanto, en esta electroforesis, las biomoléculas se separan en función del tamaño, la forma y la carga neta de su estructura nativa, conservando su función y actividad.

Figura 01: Electroforesis en gel nativo

Las biomoléculas como el ADN, el ARN y las proteínas normalmente tienen una carga neta negativa. Las biomoléculas con una mayor densidad de carga negativa migrarán más rápido. Además, las biomoléculas más pequeñas tendrán una fuerza de fricción menor en comparación con las biomoléculas más grandes, por lo que también migrarán más rápido. Como resultado de esto, las biomoléculas en la electroforesis en gel nativo se separan en función de su masa y carga.

¿Qué es la electroforesis en gel desnaturalizante?

En la electroforesis en gel desnaturalizante, la biomolécula de interés no mantiene su estructura normal o nativa cuando atraviesa el gel. Separa biomoléculas sobre la base de la longitud. La electroforesis en gel desnaturalizante destruye la estructura compleja de las biomoléculas para que las moléculas se separen solo en función de su masa cuando se someten a electroforesis.

Figura 02: Electroforesis en gel desnaturalizante

Un ejemplo común de electroforesis en gel desnaturalizante es SDS PAGE (electroforesis en gel de poliacrilamida SDS), que se utiliza para la separación de proteínas. En SDS PAGE, las muestras de proteínas se calientan a 100^oC en presencia de detergente aniónico como SDS (dodecilsulfato de sodio). Este agente reductor rompe los enlaces disulfuro de las proteínas y destruye su estructura proteica cuaternaria. SDS también confiere una carga negativa general a las proteínas. Este proceso permite separar las proteínas basándose únicamente en su tamaño o masa. SDS PAGE también es útil para determinar el peso molecular de las proteínas.

¿Cuáles son las similitudes entre la electroforesis en gel nativo y desnaturalizante?

• La electroforesis en gel nativo y desnaturalizante son dos tipos diferentes de técnicas de electroforesis en gel que se utilizan para separar biomoléculas como el ADN, el ARN y las proteínas.
• Ambas son técnicas de laboratorio de biología molecular.
• Ambas técnicas deben ser realizadas por técnicos expertos.
• El tamaño de las biomoléculas se puede determinar utilizando ambas técnicas de electroforesis en gel.
• Las escaleras moleculares se utilizan para determinar los tamaños de las biomoléculas en ambas técnicas de electroforesis en gel.

¿Cuál es la diferencia entre la electroforesis en gel nativo y desnaturalizante?

En la electroforesis en gel nativo, la biomolécula de interés mantiene su estructura normal o nativa cuando atraviesa el gel, mientras que en la electroforesis en gel desnaturalizante, la biomolécula de interés no mantiene su estructura normal o nativa cuando atraviesa el gel. Por lo tanto, esta es la diferencia clave entre la electroforesis en gel nativa y desnaturalizante. Además, los agentes reductores como SDS (dodecilsulfato de sodio) y DTT (ditiotreitol) no se utilizan en la electroforesis en gel nativa, mientras que los agentes reductores como SDS (dodecilsulfato de sodio) y DTT (ditiotreitol) se utilizan para la desnaturalización en la electroforesis en gel.

Resumen: electroforesis en gel nativo vs desnaturalizante

La electroforesis en gel nativo y desnaturalizante son dos tipos diferentes de técnicas de electroforesis en gel que se utilizan para separar biomoléculas como ácidos nucleicos y proteínas. Son técnicas de laboratorio de biología molecular comúnmente utilizadas en los laboratorios modernos. Sin embargo, en la electroforesis en gel nativo, la biomolécula de interés mantiene su estructura normal o nativa cuando atraviesa el gel. Por el contrario, en la electroforesis en gel desnaturalizante, la biomolécula de interés no mantiene su estructura normal o nativa cuando atraviesa el gel. Entonces, esta es la diferencia clave entre la electroforesis en gel nativa y desnaturalizante.

Referencia:

1. “Electroforesis en gel desnaturalizante.” Una descripción general | Temas de ScienceDirect.
2. “Gel Nativo o Desnaturalizante – ¿Cuál es para ti?Advansta Inc.

Imagen de cortesía:

1. “Electroforesis en gel” Por Mckenzielower – Trabajo propio (CC BY-SA 4.0) a través de Commons Wikimedia
2. “Búferes SDS-PAGEPor Bensaccount en Wikipedia en inglés (CC POR 3.0) a través de Commons Wikimedia