¿Cuál es la diferencia entre la inhibición no competitiva y la alostérica?

La principal clave entre inhibición no competitiva y alostérica es que en la inhibición no competitiva, la velocidad máxima de la reacción catalizada (Vmax) disminuye y la concentración de sustrato (Km) permanece sin cambios, mientras que en la inhibición alostérica, la Vmax permanece sin cambios y la Km aumenta.

Las enzimas son esenciales para la mayoría de las reacciones que tienen lugar en los organismos. Por lo general, una enzima cataliza una reacción al reducir la energía de activación requerida para la reacción. Pero las enzimas deben regularse cuidadosamente para controlar los niveles de productos finales que se elevan a niveles no deseados. Se controla mediante la inhibición enzimática. Un inhibidor enzimático es una molécula que altera la vía de reacción normal entre una enzima y un sustrato.

Un sitio activo es la región de una enzima donde los sustratos se unen y experimentan una reacción química. Un sitio alostérico es donde permite que las moléculas activen o inhiban la actividad enzimática. La cinética enzimática juega un papel importante durante la inhibición enzimática. La velocidad máxima de reacción característica de una enzima particular a una concentración particular se conoce como velocidad máxima o Vmax. La concentración de sustrato que da la velocidad que es la mitad de Vmax es Km.

¿Qué es la inhibición no competitiva?

La inhibición no competitiva es un tipo de inhibición enzimática en la que el inhibidor reduce la actividad enzimática y se une igualmente bien a la enzima, esté o no unido al sustrato. En otras palabras, la inhibición no competitiva es donde el inhibidor y el sustrato se unen a la enzima en un momento dado. Cuando tanto el sustrato como el inhibidor se unen a la enzima, se forma un complejo enzima-sustrato-inhibidor. Una vez que se forma este complejo, no puede producir ningún producto. Solo puede volver a convertirse en el complejo enzima-sustrato o en el complejo enzima-inhibidor.

Figura 01: Inhibición no competitiva

En la inhibición no competitiva, el inhibidor tiene igual afinidad por la enzima y el complejo enzima-sustrato. El mecanismo más común de un inhibidor no competitivo es la unión reversible del inhibidor a un sitio alostérico. Pero el inhibidor también tiene la capacidad de unirse directamente al sitio activo. Un ejemplo de un inhibidor no competitivo es la conversión de piruvato quinasa en piruvato. La conversión de fosfoenolpiruvato para producir piruvato es catalizada por la piruvato quinasa. Un aminoácido llamado alanina, que se sintetiza a partir del piruvato, inhibe la enzima piruvato quinasa durante la glucólisis. La alanina actúa como un inhibidor no competitivo.

¿Qué es la inhibición alostérica?

La inhibición alostérica es un tipo de inhibición enzimática en la que el inhibidor ralentiza la actividad enzimática al desactivar la enzima y unirse a la enzima en el sitio alostérico. Aquí, el inhibidor no compite directamente con el sustrato en el sitio activo. Pero, indirectamente cambia la composición de la enzima. Una vez que se cambia la forma, la enzima se vuelve inactiva. Por lo tanto, ya no puede unirse con el sustrato correspondiente. Esto, a su vez, ralentiza la formación de productos finales.

Figura 02: Inhibición alostérica

La inhibición alostérica evita la formación de productos innecesarios, reduciendo el desperdicio de energía. Un ejemplo de inhibición alostérica es la conversión de ADP a ATP en la glucólisis. Aquí, cuando hay un exceso de ATP en el sistema, el ATP sirve como inhibidor alostérico. Se une a la fosfofructoquinasa, que es una de las enzimas implicadas en la glucólisis. Esto ralentiza la conversión de ADP. Como resultado, ATP evita la producción innecesaria de sí mismo. Por lo tanto, no se necesita una producción excesiva de ATP cuando hay cantidades adecuadas.

¿Cuáles son las similitudes entre la inhibición no competitiva y alostérica?

• Ambos tipos de inhibiciones enzimáticas ralentizan la actividad enzimática.
• Los inhibidores en ambas inhibiciones enzimáticas no compiten con el sustrato en el sitio activo.
• Los inhibidores cambian la composición de la enzima indirectamente.
• Ambos inhibidores cambian la forma de la enzima.

¿Cuál es la diferencia entre la inhibición no competitiva y la alostérica?

En la inhibición no competitiva, la Vmax de la reacción disminuye mientras que el valor de Km permanece sin cambios. Por el contrario, en la inhibición alostérica, la Vmax permanece sin cambios y el valor de Km aumenta. Entonces, esta es la diferencia clave entre la inhibición no competitiva y la alostérica. La inhibición alostérica se centra más en el uso de productos químicos que alteran la actividad de la enzima al unirse a un sitio alostérico, mientras que los inhibidores no competitivos siempre detienen la enzima en funcionamiento al unirse directamente a un sitio alternativo.

La siguiente infografía tabula las diferencias entre la inhibición no competitiva y la alostérica para una comparación lado a lado.

Resumen: inhibición no competitiva frente a alostérica

La inhibición no competitiva es una inhibición enzimática en la que el inhibidor reduce la actividad enzimática y se une igualmente bien a la enzima tanto si está unida al sustrato como si no. La inhibición alostérica es un tipo de inhibición enzimática en la que el inhibidor ralentiza la actividad enzimática al desactivar la enzima y se une a la enzima en el sitio alostérico. La diferencia clave entre la inhibición no competitiva y la alostérica es que la velocidad máxima de la reacción catalizada (Vmax) se reduce y la concentración de sustrato (Km) permanece sin cambios en la inhibición no competitiva, mientras que la Vmax permanece sin cambios y la Km aumenta en la inhibición alostérica. inhibición.

Referencia:

1. “Regulación alostérica: Protocolo.” Júpiter.
2. “Enzimas.” Microbiología sin límites.

Imagen de cortesía:

1. “Inhibición enzimática competitiva y no competitiva” Por California16 – Trabajo propio (CC BY-SA 4.0) a través de Commons Wikimedia
2. “inhibición alostérica" Por [[:en:User:{{{1}}}|{{{1}}}]]en la Wikipedia en inglés (CC BY-SA 3.0) a través de Commons Wikimedia